Kollagenpeptide-Typen erklärt: Typ I, II und III im Vergleich

Kollagen ist das mit Abstand häufigste Protein im menschlichen Körper und macht etwa 30 % der gesamten Proteinmasse aus. Es bildet das strukturelle Gerüst von Haut, Knochen, Sehnen, Bändern, Knorpel und Blutgefäßen. Chemisch besteht Kollagen aus drei umeinander gewundenen Polypeptidketten, die eine charakteristische Tripelhelix bilden. Diese Ketten folgen einer sich wiederholenden Sequenz aus Glycin-X-Y, wobei X häufig Prolin und Y häufig Hydroxyprolin ist — eine Aminosäure, die für Kollagen nahezu einzigartig ist.

Der Begriff Kollagenpeptide bezeichnet hydrolysiertes Kollagen: enzymatisch in kurze Fragmente zerlegtes Kollagen. Während natives Kollagen ein Molekulargewicht von mehreren hunderttausend Dalton besitzt, liegen Kollagenpeptide typischerweise im Bereich von etwa 2.000 bis 5.000 g/mol. Diese Verkleinerung ist entscheidend, denn große Proteine werden im Verdauungstrakt nur schwer und langsam aufgenommen, während kurze Peptide effizienter resorbiert werden.

Es ist wichtig zu verstehen, dass Kollagenpeptide kein einheitliches Molekül mit einer festen Summenformel sind, sondern ein heterogenes Gemisch aus Peptiden unterschiedlicher Länge. Als repräsentatives bioaktives Fragment gilt das Dipeptid Pro-Hyp (Prolyl-Hydroxyprolin, C₁₀H₁₆N₂O₄, 228,25 g/mol), das nach oraler Aufnahme im menschlichen Blut nachweisbar ist. Wer sich zunächst mit den Grundlagen vertraut machen möchte, findet in unserem Beitrag Was ist ein Peptid? eine allgemeine Einführung.

Kollagenpeptide sind in vielen Ländern als Lebensmittel bzw. Nahrungsergänzungsmittel eingestuft und gelten allgemein als sicher (GRAS-Status in den USA). Sie sind ausdrücklich von den sogenannten Research Peptides zu unterscheiden, die nicht für den menschlichen Verzehr zugelassen sind. Dieser Artikel dient ausschließlich Bildungszwecken und ersetzt keine individuelle Beratung durch medizinisches Fachpersonal.

Bislang wurden beim Menschen mehr als 28 verschiedene Kollagentypen beschrieben, die sich in Aminosäuresequenz, räumlicher Anordnung und Funktion unterscheiden. Sie werden mit römischen Ziffern von I bis XXVIII bezeichnet. In der Praxis der Nahrungsergänzung und der klinischen Forschung sind jedoch nur wenige Typen von Bedeutung — allen voran Typ I, II und III, die zusammen den Großteil des körpereigenen Kollagens ausmachen.

Typ I ist der häufigste Kollagentyp überhaupt und findet sich in Haut, Knochen, Sehnen, Bändern und der Hornhaut des Auges. Er verleiht Geweben Zugfestigkeit. Typ II ist der charakteristische Kollagentyp des hyalinen Knorpels und der Bandscheiben; er bildet zusammen mit Proteoglykanen das stoßdämpfende Netzwerk in den Gelenken. Typ III tritt häufig gemeinsam mit Typ I auf und ist besonders in dehnbaren Geweben wie Haut, Blutgefäßen und inneren Organen vertreten.

Weitere Typen erfüllen spezialisierte Aufgaben: Typ IV bildet die netzartige Struktur der Basalmembranen, Typ V ist an der Fibrillenbildung beteiligt, und Typ X spielt eine Rolle bei der Verknöcherung von Knorpel. Diese Typen sind in Nahrungsergänzungsmitteln jedoch kaum relevant, da sie in Rohstoffquellen nur in geringen Mengen vorkommen und selten gezielt untersucht werden.

Der Kollagengehalt und die Typverteilung im Körper verändern sich mit dem Alter. Ab etwa dem 25. Lebensjahr nimmt die körpereigene Kollagensynthese ab, während der Abbau zunimmt. Dieser natürliche Rückgang ist ein wesentlicher Grund für das wachsende Interesse an Kollagenpeptiden und verwandten Wirkstoffen wie dem Kupferpeptid GHK-Cu, das in Studien die Kollagensynthese in Fibroblasten anregen konnte.

Die drei wichtigsten Kollagentypen unterscheiden sich nicht nur in ihrer Lokalisation, sondern auch in ihrer molekularen Architektur. Typ I und Typ III bilden sogenannte fibrilläre Kollagene, die lange, gebündelte Fasern ausbilden und damit für mechanische Stabilität sorgen. Typ II ist ebenfalls fibrillär, unterscheidet sich jedoch in seiner Fibrillenstruktur und ist eng mit den wasserbindenden Proteoglykanen des Knorpels verwoben.

Für die Anwendung ist entscheidend, welches Gewebe im Fokus steht. Typ I dominiert in straffen, zugfesten Strukturen; Typ III verleiht Geweben Elastizität und tritt oft im Verhältnis mit Typ I auf, etwa in der Haut. Typ II hingegen ist funktionell auf den Knorpel ausgerichtet und wird in der Forschung meist in einer besonderen, nicht denaturierten Form (undenaturiertes Typ-II-Kollagen, UC-II) eingesetzt, die über einen immunologischen Mechanismus wirken soll — anders als hydrolysierte Kollagenpeptide.

Die folgende Übersicht fasst die zentralen Unterschiede zusammen:

In der Praxis werden Typ I und III häufig kombiniert angeboten, da sie in der Haut und im Bewegungsapparat gemeinsam vorkommen und sich funktionell ergänzen. Produkte für die Gelenkgesundheit setzen dagegen entweder auf hydrolysiertes Kollagen oder gezielt auf niedrig dosiertes UC-II. Eine Übersicht bekannter Produkte finden Sie in unserem Vergleich der Top 10 Kollagenpeptide.

Kollagen für Nahrungsergänzungsmittel stammt fast immer aus tierischen Quellen, da pflanzliches Kollagen nicht existiert — Pflanzen bilden keine Kollagenproteine. Die drei gängigsten Quellen sind marines Kollagen (aus Fischhaut und -schuppen), bovines Kollagen (aus Rind) und porcines Kollagen (aus Schwein). Jede Quelle liefert ein charakteristisches Typprofil.

Marines Kollagen besteht nahezu vollständig aus Typ I. Es wird üblicherweise aus der Haut von Kaltwasser- oder Warmwasserfischen gewonnen und weist tendenziell ein niedrigeres durchschnittliches Molekulargewicht auf. Aufgrund der kleineren Peptidfragmente wird ihm in mehreren Untersuchungen eine gute Resorbierbarkeit zugeschrieben. Marines Kollagen ist zudem für Menschen geeignet, die aus religiösen oder kulturellen Gründen auf Rind- oder Schweineprodukte verzichten.

Bovines Kollagen liefert dagegen sowohl Typ I als auch Typ III und ist damit breiter aufgestellt, wenn es um Haut- und Bindegewebsanwendungen geht. Es ist meist preisgünstiger und in großen Mengen verfügbar. Porcines Kollagen ähnelt im Typprofil dem bovinen Kollagen, während Typ-II-Kollagen überwiegend aus Hühnerknorpel stammt.

Bei der Wahl der Quelle spielen neben dem Typprofil auch Nachhaltigkeit, mögliche Allergien (etwa gegen Fisch) und die Herkunft der Rohstoffe eine Rolle. Menschen mit einer bekannten Fischallergie sollten marines Kollagen meiden. Grundsätzlich gilt: Die Quelle bestimmt das Typprofil, doch die tatsächliche Wirkung hängt maßgeblich von der Verarbeitung und der resultierenden Bioverfügbarkeit ab.

Die Bioverfügbarkeit beschreibt, welcher Anteil eines aufgenommenen Stoffes tatsächlich in den Blutkreislauf gelangt und dem Körper zur Verfügung steht. Bei Kollagenpeptiden ist dies ein zentraler Punkt, denn ein häufiger Einwand lautet: Wird oral aufgenommenes Kollagen nicht einfach zu einzelnen Aminosäuren verdaut und verliert damit jede spezifische Wirkung?

Die Forschung zeichnet ein differenzierteres Bild. Studien haben gezeigt, dass nach dem Verzehr von hydrolysiertem Kollagen nicht nur freie Aminosäuren, sondern auch intakte Di- und Tripeptide im menschlichen Blut nachweisbar sind — insbesondere Pro-Hyp (Prolyl-Hydroxyprolin) und Gly-Pro-Hyp. Diese Fragmente sind vergleichsweise stabil gegenüber weiterem enzymatischen Abbau, weil das Hydroxyprolin die Peptidbindung schützt. Sie zirkulieren stundenlang im Plasma und können bis in Haut und Gelenkgewebe gelangen.

Das Molekulargewicht gilt als wichtiger Einflussfaktor: Peptide mit niedrigerem Molekulargewicht (häufig im Bereich von 2.000 bis 3.000 g/mol) werden tendenziell effizienter resorbiert als größere Fragmente. Aus diesem Grund werben viele Hersteller mit besonders kleinen Peptidgrößen. Ein niedriges Molekulargewicht allein ist jedoch kein Garant für Wirksamkeit — entscheidend ist das Zusammenspiel aus Peptidgröße, spezifischer Sequenz und Dosierung.

Eine ergänzende Rolle spielt die körpereigene Kollagensynthese. Es wird diskutiert, dass die zirkulierenden Peptide nicht nur als Baustein dienen, sondern auch als Signalmoleküle wirken und die Fibroblasten in der Haut sowie die Chondrozyten im Knorpel zur vermehrten Kollagenbildung anregen könnten. Cofaktoren wie Vitamin C sind für die Kollagensynthese unverzichtbar. Mehr zur Wirkung verschiedener Peptide auf das größte Organ des Körpers lesen Sie im Beitrag Peptide für die Haut.

Die naheliegende Frage lautet: Sollte man den Kollagentyp nach dem Zielgewebe auswählen? Die Logik dahinter ist plausibel — Typ I für die Haut, Typ II für die Gelenke —, doch die Realität ist etwas nuancierter. Nach der Verdauung liegen die Peptide als Fragmente vor, und der Körper entscheidet selbst, wo er die Bausteine und Signalmoleküle einsetzt. Dennoch lassen sich anhand der Studienlage sinnvolle Empfehlungen ableiten.

Für Haut, Haare und Nägel werden überwiegend hydrolysierte Typ-I- und Typ-I/III-Peptide untersucht, häufig aus mariner oder boviner Quelle. Kontrollierte Studien berichten über verbesserte Hautelastizität und Hautfeuchtigkeit nach mehrwöchiger Einnahme. Für Knochen wurde spezifisches bovines Kollagenpeptid in Kombination mit einer ausreichenden Calcium- und Vitamin-D-Zufuhr untersucht, etwa bei postmenopausalen Frauen.

Für Gelenke und Knorpel existieren zwei Ansätze: hochdosiertes hydrolysiertes Kollagen (typischerweise 10 g täglich) oder niedrig dosiertes undenaturiertes Typ-II-Kollagen (UC-II, meist 40 mg täglich). Beide werden bei Gelenkbeschwerden und im sportlichen Kontext erforscht, wirken aber über unterschiedliche Mechanismen. Die folgende Orientierung fasst die typischen Zuordnungen zusammen:

Diese Angaben sind Orientierungswerte aus der Studienlage und keine individuelle Dosierungsempfehlung. Die tatsächliche Eignung hängt von persönlichen Faktoren, Vorerkrankungen und der Ernährung ab. Bitte konsultieren Sie vor Beginn einer Supplementierung eine Ärztin oder einen Arzt.

Kollagenpeptide gehören zu den am besten untersuchten Nahrungsergänzungsmitteln im Bereich Haut und Bewegungsapparat, doch die Qualität und Aussagekraft der Studien variieren erheblich. Ein Großteil der Untersuchungen wurde von Herstellern finanziert, was nicht automatisch die Ergebnisse entwertet, aber eine kritische Einordnung erfordert. Zudem unterscheiden sich Studien in Dosierung, Peptidtyp, Studiendauer und untersuchten Endpunkten.

Für die Haut ist die Evidenz am robustesten. Mehrere randomisierte, placebokontrollierte Studien — etwa die Arbeit von Proksch und Kollegen (2014) — berichten über signifikante Verbesserungen der Hautelastizität und des Feuchtigkeitsgehalts nach acht bis zwölf Wochen. Systematische Übersichtsarbeiten kommen zu vorsichtig positiven Schlussfolgerungen, weisen aber auf die Heterogenität der Studien hin.

Für Gelenke deuten Studien wie die von Clark und Kollegen (2008) bei Sportlern und die Arbeit von Lugo und Kollegen (2016) zu UC-II auf eine Verringerung von Gelenkbeschwerden hin. Im Bereich Knochengesundheit zeigte die Untersuchung von König und Kollegen (2018) bei postmenopausalen Frauen nach einem Jahr eine Zunahme der Knochenmineraldichte. Auch für die Körperzusammensetzung in Kombination mit Krafttraining gibt es Hinweise (Zdzieblik et al., 2015).

Zusammenfassend lässt sich sagen: Die vorhandene Evidenz ist ermutigend, insbesondere für Haut- und Gelenkparameter, aber sie ist nicht einheitlich und rechtfertigt keine übertriebenen Versprechen. Kollagenpeptide sind kein Heilmittel und ersetzen weder eine ausgewogene, proteinreiche Ernährung noch eine medizinische Behandlung. Sie sind am ehesten als ergänzende Maßnahme im Rahmen eines gesunden Lebensstils zu verstehen.

Kollagenpeptide gelten allgemein als gut verträglich. In klinischen Studien wurden Tagesmengen von 2,5 bis 15 g über mehrere Monate ohne schwerwiegende Nebenwirkungen eingesetzt. In den USA besitzen viele Kollagenprodukte den GRAS-Status (Generally Recognized As Safe), und in der EU sind sie als Lebensmittel verkehrsfähig. Dennoch handelt es sich nicht um zugelassene Arzneimittel, und ihre Wirkung darf nicht mit medizinischen Therapien gleichgesetzt werden.

Gelegentlich berichtete Nebenwirkungen sind mild und betreffen vor allem den Magen-Darm-Trakt: ein Völlegefühl, leichte Übelkeit oder ein unangenehmer Nachgeschmack. Menschen mit Allergien gegen Fisch, Schalentiere, Rind oder Ei sollten die Quelle des Produkts genau prüfen. Ein weiterer relevanter Aspekt ist die Reinheit: Da Kollagen aus tierischem Gewebe gewonnen wird, sollten Produkte auf Schwermetalle und Kontaminanten geprüft sein — seriöse Hersteller stellen Analysezertifikate bereit.

Besondere Vorsicht ist in bestimmten Situationen geboten. Schwangere und Stillende sowie Menschen mit Nierenerkrankungen oder unter einer proteinreduzierten Diät sollten vor der Einnahme ärztlichen Rat einholen, da eine zusätzliche Proteinzufuhr in Einzelfällen relevant sein kann. Auch Wechselwirkungen und individuelle Verträglichkeit lassen sich nur im ärztlichen Gespräch klären. Eine ausführliche Betrachtung möglicher Risiken finden Sie im Beitrag Kollagenpeptide: Risiken und Sicherheit.

Medizinischer Hinweis: Dieser Artikel dient ausschließlich Bildungs- und Informationszwecken und stellt keine medizinische Beratung dar. Kollagenpeptide sind Nahrungsergänzungsmittel und kein Ersatz für eine ärztliche Diagnose oder Behandlung. Konsultieren Sie vor Beginn einer Supplementierung stets qualifiziertes medizinisches Fachpersonal. Der rechtliche Status von Nahrungsergänzungsmitteln kann je nach Land variieren. Weitere Informationen finden Sie in unserem medizinischen Haftungsausschluss.